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Geboren 1962 in Heidelberg.

Posttranslationale Modifikation mit SUMO

Wie können Zellen und multizelluläre Organismen auf ständig wechselnde Umweltbedingungen reagieren? Wie reagieren sie auf Nahrungsmangel, Stress oder Wachstumsfaktoren? Jede einzelne Zelle misst unzählige Parameter und wandelt sie in intrazelluläre Signale um, die zu Änderungen im zellulären Status führen können. Eine Reihe von Mechanismen stehen Zellen für diese Anpassungen zur Verfügung. Besonders schnell sind enzymatisch katalysierte Veränderungen intrazellulärer Proteine, die durch das Anhängen oder Abschneiden von Bausteinen wie Phosphatgruppen, Fettsäuren oder kleinen Proteinen erreicht werden: Dieser Prozess wird auch als posttranslationale Proteinmodifikation bezeichnet.

Mitte der 90er-Jahre haben wir eine neue wichtige Proteinmodifikation entdeckt, die reversible Verknüpfung von Proteinen mit dem Small ubiquitin related modifier (SUMO). Seitdem haben wir viele wesentliche Beiträge zum Verständnis dieser Modifikation geleistet. Dazu gehörte die Identifikation und Analyse von Enzymen und Substraten, die Entwicklung von Methoden zur Rekonstitution der SUMOylieren mit gereinigten Proteinen in vitro, die Analyse des SUMO Proteoms nach Behandlung von Zellen mit verschiedenen Stimuli, oder auch die Entdeckung der Regulation von SUMOylierung durch oxidativen Stress oder die Änderung der SUMOylierung unter Einfluss von Wachstumsfaktoren. Heute wissen wir, dass das transiente Anheften von SUMO ein weit verbreiteter und lebensnotwendiger Regelmechanismus in vielfältigen zellulären Prozessen in allen Eukaryoten ist. Fehler in SUMOylierung können zum Entstehen von Krankheiten beitragen, und die SUMOylierung dient inzwischen als Ziel pharmakologischer Intervention.

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