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Tania Morán Luengo, Roman Kityk, Matthias P. Mayer & Stefan Rüdiger: Hsp90 Breaks the Deadlock of the Hsp70 Chaperone System. Molecular Cell, Volume 70, Issue 3, doi: 10.1016/j.molcel.2018.03.028

 
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Mit „Hilfe zur Selbsthilfe“ zum gefalteten Protein

11. Mai 2018

Forscherteam der Universität Heidelberg untersucht Zusammenarbeit von Chaperonen

Wie molekulare Faltungshelfer, sogenannte Chaperone, zusammenarbeiten und so die Faltung von Proteinen in die richtigen Bahnen lenken, hat ein deutsch-niederländisches Forscherteam um Prof. Dr. Matthias Mayer vom Zentrum für Molekulare Biologie der Universität Heidelberg und Prof. Dr. Stefan Rüdiger vom Bijvoet Center for Biomolecular Research der Universität Utrecht untersucht. Dabei konnten die Wissenschaftler zeigen, dass die beiden wichtigsten Chaperonfamilien nicht selbst in den Faltungsprozess eingreifen, sondern das Protein dazu bringen, eigenständig die richtige Struktur einzunehmen. Sie leisten sozusagen „Hilfe zur Selbsthilfe“.

Wie Prof. Mayer erläutert, entstehen die Proteine im menschlichen Körper als lange Ketten miteinander verbundener Aminosäuren, die in eine ganz bestimmte Struktur falten müssen. Der lebensnotwendige Prozess der Proteinsynthese ist hochkomplex und anfällig für Fehler, deren Folge neurodegenerative Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson sein können. Er wird deshalb durch molekulare Faltungshelfer abgesichert und dirigiert. Eine Schlüsselrolle spielen hier die Chaperone Hsp70 und Hsp90. Zunächst nimmt sich Hsp70 der faltenden Aminosäurekette an, gefolgt von Hsp90. „Bislang war es allerdings ein Rätsel, wie diese Chaperone so zusammenarbeiten, dass am Ende ein gut gefaltetes Protein steht“, so Prof. Mayer.

Das deutsch-niederländische Forschungsteam hat nun aufgedeckt, dass die Chaperone in den ersten Sekunden der Faltungsreaktion einen „Stopp-Start-Mechanismus“ in Gang setzen und das Protein auf diese Weise dazu bringen, von selbst die korrekte Form anzunehmen. Demnach stoppt Hsp70 zunächst die Faltung der Proteinkette, während Hsp90 kurz darauf den Faltungsblock durchbricht und es dem Protein so ermöglicht, sich in die richtige Struktur zu bringen – und zwar selbständig ohne Einfluss der Chaperone. Nach den Worten der Wissenschaftler ist dieser Mechanismus konserviert vom Bakterium bis zum Menschen. „Da viele Erkrankungen darauf beruhen, dass Proteine nicht die ihnen eigentlich zugedachte Form einnehmen können, bieten die aktuellen Erkenntnisse neue Ansatzpunkte für die Forschung zur Behandlung neurodegenerativer Krankheiten“, sagt Prof. Mayer.

Die Forschungsergebnisse sind in der Fachzeitschrift „Molecular Cell“ erschienen.

Seitenbearbeiter: E-Mail
Letzte Änderung: 11.05.2018
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